Salut!
Alors si tu observes le schéma (n'hésite pas à aller voir le pdf pour l'avoir en couleur si besoin), tu remarques qu'on nous parle de la cdk1 et de la cycline B. S'il y a une chose à retenir dessus, c'est que le
complexe cdk1/cyclineB extrêmement important car il va être
moteur de l'entrée en mitose pour la division cellulaire (d'où la transition G2 à prophase).
Ce qu'il se passe en G2 (cf page 22), c'est que la cdk1 et la cycline font la
navette noyau-cytoplasme mais n'arrivent pas vraiment à s'activer. On te parle ici d'export rapide qui symbolise ton mouvement de navette.
Pour rappel sur l'activation dont je viens de te parler, il ne suffit pas que le complexe cdk/cycline soit formé pour être correctement activé, il faut une
phosphorylation activatrice par la CAK. Or ici en G2 on a une phosphorylation activatrice par la CAK et une inhibitrice par Wee1 donc ça n'arrange pas nos affaires. C'est lié tout ça à un encombrement stérique (en gros un placement non optimal ici de l'enzyme au niveau du site actif).
Si on en revient au doc (je vais t'apporter des infos en plus normalement tu verras ça dans le chapitre sur la prophase en mitose), à l'entrée en prophase tu vas avoir une
phosphorylation de la cycline B qui va inactiver son signal d'exprotation (en gros elle reste bloquée dans le noyau). Elle va s'accumuler et pouf la CAK peut activer le MPF (=Cdk1/cyclineB). Tout se retrouve donc au même endroit bloqué dans le noyau, d'où cette histoire de
localisation subcellulaire.
En soit par rapport à ce qui est dit dans la page 16 c'est surtout une absence d'activation (car inactivé immédiatement après par Wee1).
J'espère que c'est plus clair