Salut salut,
Je me souviens très bien avoir passé des heures à essayer de comprendre ce qu'était les domaines coil-coil, en vrai c'est tout con mais assez inutile à comprendre en détail. Je te remets le cours qu'on a eu l'année dernière "Un monomère de filament intermédiaire est formé d’une région centrale très riche en hélices a, conférant une structure en bâtonnet. Cette région est également riche en répétition heptade (coil-coil) favorisant les interactions protéine-protéine".
Ce domaine coil-coil est une "super-hélice", ça signifie que tes hélices alpha se sont entourées mutuellement, ici 7 hélices (heptade).
Or, les hélices alpha possèdent des acides aminés polaires (chargés) et d'autres plutôt hydrophobe. Ces répétitions heptade vont vouloir s'associer en mettant en commun leurs régions hydrophobes, et leurs résidus chargés avec des régions complémentaires, d'où le fait que le domaine coil-coil favorise l’interaction protéine-protéine.
En résumé:
Dans ton monomère de FI y'a énormément d'hélice alpha qui sont constitués de résidus hydrophobes et chargées, elles vont s'associer entres elles ce qui donne un aspect en bâtonnet à ton FI et qui en plus engendre des super-hélices de 7 hélices alpha super-enroulées (les répétitions heptades). De ces zones résulte une structure amphiphile, le domaine coil-coil, qui cherche à s'accrocher avec des régions complémentaires de façon à ne pas trop exposer les régions hydrophobes tout en fixant les régions chargés.
Voilà
Tuteur prof 
(si j'ai les cours sous les yeux)
Je fais de gros pavé mais normalement j'explique tout ^^
Vous me trouverez donc en RM autoproclamé (un putsch oui
)
en UE 2 tout particulièrement.
Et évidemment, je suis
(et je reste 
) ex CM Oraux *rire diabolique*
