Bonjour!
Tout d'abord tu m'as l'air d'avoir compris l'essentiel des notions de vitesse, à savoir :
-
V0 = vitesse initiale de la réaction enzymatique. On la mesure bien en faisant la tangente de la courbe de vitesse de réaction en fonction du temps au point t = 0.
-
Vmax = vitesse maximal de la réaction, sur la courbe de Mickaelis, tu vas trouver cette Vmax en traçant l'asymptote horizontale de l'hyperbole. Si la linéarisation de Lineweaver-Burk, tu l'obtiens en lisant où la droite coupe l'axe des ordonnées
.
- Il est possible d'obtenir une
V0 qui tend à prendre la valeur de la Vmax quand tu as ta concentration en substrats qui est en large excès par rapport à ton enzyme, cela s'explique par le fait que l'enzyme et le substrat vont se rencontrer d'autant plus et donc que les actifs de ton enzymes vont être de plus en plus occupés (jusqu'à saturation [soit jusqu'à atteindre la Vmax]).
Donc, si tu augmente ta concentration en enzyme, tu augmenteras ta Vmax car plus de sites actifs disponible pour transformer ton substrat en produit
!
- Maintenant la concentration n'est pas le seul facteur augmentant la V0, en effet la
température va augmenter l'entropie (bonjour la cinétique!) et donc tes molécules vont se rencontrer d'autant plus facilement par exemple...
- Quand on te parle d'
état stationnaire, cela correspond au moment de ta réaction où tu as : d(ES)/dt = 0, cela signifie que ton enzyme va transformer ton substrat et créer ton produit à une vitesse constante, pour bien comprendre cette notion, voici un graphe qu'on a en pharma pour nous présenter cette notion :
Phase stationnaire.PNG
Dessus tu repère bien que d(ES)/dt = 0 + que la disparition en substrat et l'apparition en produit suit une relation linéaire
Est ce que c'est plus clair pour toi à présent?
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