Bonjour!
Le
SDS à comme propriété de charger négativement tes sous-unités protéiques. De cette manière, cela va permettre de
briser des liaisons NON-covalentes en interférant avec la structure prise par ta protéine à la fin.
Un pont disulfure est une liaison covalente, donc le SDS ne va pas briser cette liaison, et c'est pour cela que l'on va rajouter sur Bêta-mercaptoéthanol.
Maintenant, tout dépend de ton énoncé :
- Si on te dis qu'une
protéine A à un poids moléculaire à 200kDa, et qu'elle a une structure
homodimérique (deux sous-unités protéiques identiques)
avec une liaison non-covalente entre, alors si on le coupe la liaison non-covalente entre les deux sous-unités avec du SDS, nous obtiendrons deux bande à 100kDa... Donc
au final une seule bande à l'observation!
-
De même pour le Bêta-mercaptoéthanol, si cette fois ci on considère l'exemple précédant
avec un pont disulfure entre les deux sous-unités.
- Maintenant si tu as une protéine HETEROdimérique, alors tu pourras avoir deux sous-unités protéiques avec des poids moléculaires différents : une à 50kDa et une autre à 150kDa par exemple. Là, tu auras bien deux bandes distinctes en observation.
Bien sûr, il va donc falloir voir ton énoncé pour savoir si tu peux différencier deux bandes ou non après traitement avec SDS ou/et Bêta-mercaptoéthanol!
Est ce que ça répond à ta question
?
