coopérativité de l'hémoglobine

[juliette041]

Bonjour, je n'ai pas très bien compris le concept de coopérativité de l'hémoglobine, et notamment le rôle qu'y joue le 2,3 DPG.
Est-ce que cette molécule interfère avec la coopérativité ou bien au contraire est-ce qu'elle la favorise (et à ce moment là son absence entraînerait une perte de propriétés de coopérativité) ?

[Markgraf]

Bonjour, je n'ai pas très bien compris le concept de coopérativité de l'hémoglobine, et notamment le rôle qu'y joue le 2,3 DPG.
Est-ce que cette molécule interfère avec la coopérativité ou bien au contraire est-ce qu'elle la favorise (et à ce moment là son absence entraînerait une perte de propriétés de coopérativité) ?

Pour résumer la chose, l'hémoglobine, contrairement à la myoglobine, a une affinité avec dioxygène qui est variable. On parle de protéine allostérique car plus ses sous-unités captent du dioxygène, plus l'affinité des autres hèmes pour cette molécule augmente. En l'occurrence, le 2,3-DPG, comme tu le cites si bien, permet cette coopération. Et, en effet, son absence rompt cette coopérativité, ce qui donne une affinité pour l'oxygène semblable à celle de la myoglobine (ce qui pose d'ailleurs problème, puisque l'affinité variable de l'hémoglobine pour le dioxygène permet de libérer ce dernier dans certains cas de figue. Si son affinité augmente, l'oxygène est plus difficilement libéré).

[Cristalline]

Mais comment l'hémoglobine dans son état T peut-elle transporter de l'O2 si elle ne capte aucune molécule d'oxygène ? Certes, elle a des propriétés coopératives dans cet état mais à quoi cela lui sert si elle ne capte rien ?
(Ah et bonsoir^^)

[Haterind]

Bonsoir!

Quand dans le cours on te dis que sous l'état T, l'hémoglobine à une faible affinité avec l'\(O_2\), cela signifie qu'elle fixe encore l'oxygène, mais dans une moindre mesure.

Si ton hémoglobine ne possédait pas de DPG, alors elle aurait une trop forte affinité, donc elle ne libérerait jamais ces oxygènes comme l'a fait remarquer Mark.

Donc bien faire attention, l'hémoglobine va capter tout de même de l'oxygène, mais quand le milieu sera très fortement concentré en \(O_2\). Puis quand il va manquer d'oxygène dans le corps, l'oxygène se détache et migre vers les tissus périphérique pour fournir de l'énergie aux cellules. (lien avec un d'autre chapitre de bioch ).

C'est mieux vu comme cela?

[Cristalline]

J'ai tout compris merci ! Mais ce qui m'a questionnée dans le Tut de biochimie c'est qu'il est écrit que la forme T capte "0 molécule d'O2" et qu'elle est "non liée à l'O2"...C'est un errata ou juste moi qui ai mal compris (ce qui est fort probable )

Hémoglobine.png

[Haterind]

Comparons les deux :

-Pour l'état relâché, tu as une forte affinité pour l'O2, ce qui signifie qu'à une toute petite concentration d'O2 dans le sang, et bien tu vas avoir tes 4 sous-unités qui vont fixer l'O2 quasi-instantanément.

- Pour l'état tendu, tu passes d'une affinité extrêmement élevée à une affinité assez faible, donc le dioxygène va avoir tendance à ce détacher (c'est pour ça que tu les as ailleurs que dans les poumons ). Et plus tu vas avoir une pO2 faible, plus l'hémoglobine tendu va libérer cet O2.

C'est ce que nous te disions, en gros le but de l'état tendu est de libérer l'O2, mais faible affinité ne signifie pas que ton hémoglobine va perdre d'un seul coup tout son dioxygène (voir la courbe sigmoïde dans le modèle séquentiel ^^).

[Cristalline]

Donc en gros le fait qu'elle ne capte aucune molécule veut dire qu'elle n'en "accepte" pas de nouvelles mais continue de transporter celles qu'elle avait (en les lâchant beaucoup plus facilement étant donnée la faible affinité) ?

[Haterind]

C'est une autre façon de présenter les choses

[Lucanat]

Bonjour je suis en train de relire les discussions mais il y a quelque chose que je ne comprend pas. Dans le cours il y a écrit que le 2 3 dpg interfère avec la coopérativité. Donc elle permet d'avoir ces propriétés, mais lorsque cette molécule est présente, le changement de conformation est plus lent?

[Haterind]

Bonjour!

Le DPG va interagir avec l'hémoglobine sous l'état Tendu et il va servir à le stabiliser.
Si tu n'avais pas de DPG, ton hémoglobine aurait les mêmes propriétés de la myoglobine, à savoir : dès que ta pression partielle en O2 va diminuer, alors ta myoglobine va libérer TRES rapidement son dioxygène.

Or, ton hémoglobine doit pouvoir transporter l'O2 dans TOUT ton corps! Donc s'il n'y avait pas de DPG, et bien tout ton O2 serait libéré trop rapidement.

Et le DPG va bien pouvoir moduler cette coopérativité de ton hémoglobine en se calant entre ses sous-unités