Bonsoir,
J'ai un doute sur la page 30 du tut de Bioch' qui nous montre comment traiter un QCM sur la partie Stratégie pour l'étude de protéine:
Je vous mets en Pj la question et l'item E : Après traitement au -mercapto-éthanol du mélange de ces deux protéines puis migration en SDS-page, on observera une bande unique à 100 kDa.
On nous indique qu'après traitement du B-mercapto-éthanol, qui rompt les ponts disulfures entre les sous unités de B-uniquement, on se retrouve avec 5 sous unités de 100 kDA... Cependant, c'est la suite qui m'a ''perturber'', puisqu'on nous dit que ''Attention, sans traitement au -mercaptoéthanol, les sous-unités de B n’auraient pas été séparées, on aurait eu une bande à 300 kDa protéine B et une bande à 100 kDa protéine A.'' Pourquoi on aurait eu une bande à 100kDa et pas 2 bandes à 100kda pour la protéine A? Étant donné que celui ci est composé de 2 sous unités ne comportant PAS de pont disulfure, donc ne réagit pas avec le B-mercapto-éthanol, donc il ne devrait pas avoir 2 bandes à 100kda? Parce que si on se base sur la protéine B, avec au final les 3 sous-unités qui sont séparés à cause du B-mercapto-éthanol, c'est que la protéine B a réagit avec le B-mercapto-éthanol, mais pour la protéine A qui ne réagit avec aucun agent dénaturant, pourquoi celui ci se retrouverait avec une bande à 100kda et pas 2 bandes à 100kda?
Si quelqu'un peut m'éclaircir sur le sujet.. Merci
