Myoglobine & hémoglobine

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le.roi.singe

Myoglobine & hémoglobine

Message par le.roi.singe »

Bonjour à tous,

Dans mon cours sur les protéines, dans la partie sur la myoglobine et l'hémoglobine, j'ai ce graphique.
Protéines.png
Qu'est ce que la saturation ? Je n'ai pas bien compris cela, et ce n'est pas dans le poly.

On nous explique ensuite le lien entre l'affinité avec l'O2 et la pression de la myoglobine et de l’hémoglobine. Quand la pression augmente, l'affinité diminue. Ca, je l'ai très bien compris. Mais en quoi le graphique nous aide à comprendre cela ?

J'ai également une autre question. Je ne vois pas bien ce qu'illustre le graphique encadré en vert ci dessous (ca me rappelle qu'on mettait toujours des titres aux graphes en SVT...). Est ce qu'il illustre l'effet de Bohr décrit au dessus du graphique ?
graphe 2.png
Merci de votre attention
Bonne fin d'après midi
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Maissae
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Enregistré le : 16 août 2020, 13:07

Re: Myoglobine & hémoglobine

Message par Maissae »

Salut à toi ! Alors la saturation ça correspond a la proportion d’hémoglobine saturée en O2 (ayant fixée 4 o2). Pour être plus précise, cette courbe te donne ainsi la proportion d’hémoglobine saturées en O2 ( ayant liées 4 molécules d’O2 ) en fonction de la pression partielle en O2.

Pour mesurer l’affinité on utilise la P50 : c’est la pression partielle en O2 pour laquelle 50% des molécules d’hémoglobine sont saturées en O2. Plus elle est basse plus la molécule a de l’affinité pour l’O2.


L’affinité de l’hémoglobine pour l’o2 est modifiée par la pression partielle en O2.
C’est par exemple le cas dans les poumons, où la pression partielle en O2 est élevée, l’hémoglobine a alors une affinité élevée. Au contraire lorsque cette pression partielle en O2 diminue, l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 diminue elle aussi. C’est par exemple le cas dans les tissus. Cela permet que dans les poumons ( à pression partielle en O2 élevée ) l’hémoglobine « récupère » l’O2 qu’elle va alors libérer dans les tissus ( où la pression partielle en O2 est assez basse ). Cela fait de cette molécule un bon transporteur !

Pour la myoglobine le principe théorique est le même. Cependant la myoglobine ne lie qu’un O2 et à une affinité plus grande pour l’o2 ( sa saturation ne diminue que pour de très basses pressions partielles ). La myoglobine est alors un moins bon transporteur ( comme elle ne libère l’o2 que difficilement ).


Le graphique encadré en vert illustre l’effet Bohr : on voit que si on a une augmentation du CO2, on a un décalage de la courbe vers la droite ce qui montre une diminution d’affinité.
le.roi.singe

Re: Myoglobine & hémoglobine

Message par le.roi.singe »

Maissae a écrit : 31 août 2020, 18:31 ...
Merci d'avoir pris le temps de me répondre.
Tu dis que ""a saturation ça correspond a la proportion d’hémoglobine saturée en O2". Donc si j'ai bien compris, plus un hémoglobine a "récupéré" d'O2, plus celui ci est saturé ?

En gros, si on résumait simplement, la saturation est liée à la pression, la pression est liée à l'affinité ? C'est ca?
Merci beaucoup !
Maissae
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Enregistré le : 16 août 2020, 13:07

Re: Myoglobine & hémoglobine

Message par Maissae »

On parle plus en proportion ( un peu comme des pourcentage ) quand la saturation vaut 1 ça veut dire que 100% des hémoglobines sont saturées en 02. Au niveau de la P50 c’est 50 % des hémoglobines qui sont saturées.
La saturation est liée à la pression oui. Cependant on peut pas dire que la pression est liée à l’affinité : la pression c’est une donnée qui a une influence sur l’affinité.
Ça c’est plus particulièrement pour l’hémoglobine ( l’affinité de la myoglobine ne varie pas en fonction des conditions physique )
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